Denaturazione delle proteine

fenomeno chimico

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa, con conseguente perdita della funzione originaria della molecola.

L'albumina presente in questo uovo ha subito denaturazione termica a causa del calore fornito dalla cottura e non è più solubile.

La denaturazione è un processo che porta alla perdita di ordine e quindi a un aumento di entropia. Dopo che una proteina ha cominciato a denaturarsi diviene sempre più sensibile al processo, quindi la denaturazione è un processo cooperativo. Non vengono compromessi i legami peptidici. La struttura primaria non viene modificata. In seguito alla denaturazione le proteine possono esporre e rendere reattivi alcuni gruppi funzionali tramite i quali formare dei legami intramolecolari (deboli o forti) che possono causare l'aggregazione di più molecole proteiche.

Tipi di denaturazioneModifica

Può avvenire con metodi sia chimici sia fisici: acidi forti, basi forti, metalli pesanti, alcoli, ossidanti e riducenti, calore, luce ultravioletta, agitazione meccanica.

Denaturazione chimicaModifica

La denaturazione chimica avviene per trattamento delle proteine con sostanze chimiche. Tra i denaturanti chimici più usati sperimentalmente per lo studio dei processi di denaturazione delle proteine troviamo ad esempio l'urea, il cloruro di guanidinio e il tiocianato di guanidinio. La proprietà di queste sostanze di denaturare la molecola proteica si deve alla loro capacità di legare transientemente, attraverso legami deboli, come ad esempio legami idrogeno, i residui aminoacidici costituenti la proteina. Il legame con l'agente caotropico, preferito termodinamicamente a quello intramolecolare con altri residui, o intermolecolare con le molecole d'acqua, fa sì che la proteina non sia più in grado di mantenere la propria struttura tridimensionale e si denaturi. Per motivi analoghi, la rottura dei legami può avvenire anche con acidi, basi, o sostanze riducenti (ad esempio DTT).

Denaturazione termicaModifica

Denaturazione a caldoModifica

L'esposizione al calore può causare la variazione delle strutture: quaternaria, terziaria o secondaria. Ciò avviene attraverso la rottura dei legami a idrogeno, dei ponti disolfuro, delle interazioni idrofobiche e ioniche. Nel caso di riscaldamento moderato la denaturazione può essere reversibile.

Denaturazione a freddoModifica

La denaturazione termica può avvenire anche a temperature molto basse, si tratta di un processo generalmente reversibile: innalzando successivamente la temperatura le proteine si ripiegano nuovamente.

Esempi di denaturazioneModifica

Cottura dei cibiModifica

La cottura dei cibi causa la denaturazione termica delle proteine, con un fenomeno facilmente osservabile, durante il quale sono evidenti i cambiamenti di consistenza e colore.

PermanenteModifica

La tecnica che permette di creare i riccioli a partire da capelli lisci sfrutta la denaturazione della cheratina dei capelli. Prima vengono rotti i ponti disolfuro tramite riduzione, poi viene data forma al capello e infine, con ossidazione, vengono riformati i ponti disolfuro in modo da fissare la nuova forma.

BibliografiaModifica

  • P. Atkins, J. De Paula, Chimica fisica, 4ª Ed. Zanichelli, ISBN 88-08-09649-1
  • Encyclopedia of Food Sciences and Nutrition, 2ª Ed. Elsevier Science, 2003, pag. 4869

Voci correlateModifica