Globina
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| Globina della specie Glycera dibranchiata, componente monomerico M-IV | |
| Identificatori | |
| Simbolo | |
| Pfam | PF00042 |
| Pfam clan | CL0090 |
| InterPro | IPR000971 |
| PROSITE | PS01033 |
| SCOP | 1hba |
La globina è una proteina che concorre alla formazione delle emoproteine emoglobina e mioglobina, all'interno delle quali rappresenta la struttura proteica (apoproteina). Esistono vari tipi di catene di globina, denominati utilizzando le lettere greche (alfa, beta, gamma, delta, etc.).
L'emoglobina, per esempio, è costituita da quattro catene polipeptidiche, a due a due identiche (alfa e beta-simili); mentre la mioglobina è costituita da un'unica catena polipeptidica (alfa).
Le catene alfa restano le stesse fin dagli stadi immediatamente successivi alle fasi precoci dell'embriogenesi. Le catene beta-simili includono le catene beta dell'emoglobina (Hb) dell'adulto (HbA = alfa2beta2), le catene gamma dell'emoglobina fetale (HbF = alfa2gamma2) e le catene delta dell'Hb A2, una componente che rappresenta il 2,5% dell'Hb adulta totale.
La catena alfa è un polipeptide di 141 aminoacidi; la catena beta è costituita da 146 aminoacidi. La catena alfa è codificata da un gene situato sul cromosoma 16, mentre le catene beta, gamma e delta da geni situati sul cromosoma 11. La struttura secondaria delle catene alfa e beta è caratterizzata da una struttura al alfa elica.
Gli amminoacidi variano in funzione della specie e in quella umana variano in relazione allo sviluppo dell'organismo, cambiando a seconda che si tratti della vita embrionale, fetale o adulta.
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Collegamenti esterniModifica
- (EN) Globin, in Medical Subject Headings (MeSH), National Library of Medicine, 2009.
- Globina, in Treccani.it – Enciclopedie on line, Roma, Istituto dell'Enciclopedia Italiana.
