Globina

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La globina è una proteina che concorre alla formazione delle emoproteine emoglobina e mioglobina, all'interno delle quali rappresenta la struttura proteica (apoproteina). Esistono vari tipi di catene di globina, denominati utilizzando le lettere greche (alfa, beta, gamma, delta, etc.).

Globina della specie Glycera dibranchiata, componente monomerico M-IV
Identificatori
PfamPF00042
Pfam clanCL0090
InterProIPR000971
PROSITEPS01033
SCOP1hba

L'emoglobina, per esempio, è costituita da quattro catene polipeptidiche, a due a due identiche (alfa e beta-simili); mentre la mioglobina è costituita da un'unica catena polipeptidica (alfa).

Le catene alfa restano le stesse fin dagli stadi immediatamente successivi alle fasi precoci dell'embriogenesi. Le catene beta-simili includono le catene beta dell'emoglobina (Hb) dell'adulto (HbA = alfa2beta2), le catene gamma dell'emoglobina fetale (HbF = alfa2gamma2) e le catene delta dell'Hb A2, una componente che rappresenta il 2,5% dell'Hb adulta totale. Nel corso del 2023 è stata isolata una variante nella catena beta[1] dell'emoglobina.

La catena alfa è un polipeptide di 141 aminoacidi; la catena beta è costituita da 146 aminoacidi. La catena alfa è codificata da un gene situato sul cromosoma 16, mentre le catene beta, gamma e delta da geni situati sul cromosoma 11. La struttura secondaria delle catene alfa e beta è caratterizzata da una struttura al alfa elica.

Gli amminoacidi variano in funzione della specie e in quella umana variano in relazione allo sviluppo dell'organismo, cambiando a seconda che si tratti della vita embrionale, fetale o adulta.

  1. ^ Lara Calcagno, Maria M. Ciriello e Monica Maccarini, Hb Alessandria [β37(C3)Trp→Leu; HBB: c.113G>T]: a Novel Variant on the β-Globin Chain with Slightly Increased Affinity for Oxygen Detected by Capillary Electrophoresis, in Hemoglobin, vol. 46, n. 4, 2022-07, pp. 240–244, DOI:10.1080/03630269.2022.2118605. URL consultato il 14 settembre 2023.

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