MARTINI (campo di forza)

Nell'ambito della meccanica molecolare, Martini è un campo di forza a grana grossa (Coarse-grained force field) sviluppato nel 2004 da Marrink e collaboratori presso l'Università di Groninga. In un primo momento ha trovato applicazione nella simulazione della dinamica molecolare dei lipidi;[1] solo in seguito (2007) è stato esteso anche ad altre molecole. Questo campo di forza (in inglese force field) sfrutta una mappatura a quattro atomi pesanti per ogni biglia ed è parametrizzato con l'obiettivo di riprodurre accuratamente le proprietà termodinamiche.[2]

FilosofiaModifica

Per il campo di forza Martini sono state definite 4 categorie di biglie: Q (carico), P (polare), N (non polare) e C (apolare). Questi tipi di perline sono a loro volta suddivisi in 4 o 5 livelli diversi, per un totale di 20 tipi differenti.[2] Per le interazioni tra le sfere, sono definiti 10 diversi livelli di interazione (O-IX). Attualmente sono disponibili 3 dimensioni diverse di biglie: normali (mappatura 4:1), taglia S (piccola, mappatura 3:1) o T (piccola, mappatura 2:1). Le biglie S sono utilizzate principalmente nelle strutture ad anello, mentre quelle T sono attualmente utilizzate solo negli acidi nucleici. Le interazioni di legame (legami, angoli, diedri ecc...) hanno valori basati su simulazioni atomistiche di strutture cristalline.

UsoModifica

Il campo di forza Martini è diventato uno dei campi di forza a grana grossa più utilizzati nel campo delle simulazioni di dinamica molecolare per le biomolecole. Gli articoli originali del 2004 e del 2007 sono stati citati rispettivamente 1850 e 3400 volte.[3] Il campo di forza è stato implementato in tre principali codici di simulazione: GROningen MAchine for Chemical Simulation ( GROMACS ), GROningen MOlecular Simulation (GROMOS) e Nanoscale Molecular Dynamics ( NAMD ). Tra i successi di maggiori rilievo di questo campo di forza rientrano le simulazioni del clustering della sintassina-1A,[4] le simulazioni dell'apertura dei canali meccanosensibili (MscL)[5] e la simulazione del partizionamento dei domini nei peptidi di membrana.[6]

Set di parametriModifica

LipidiModifica

I primi articoli[1][2] descrivevano i parametri per acqua, alcani semplici, solventi organici, tensioattivi, una vasta gamma di lipidi e colesterolo. Essi erano in grado di riprodurre in maniera semiquantitativa la transizione di fase del doppio strato fosfolipidico ed altre sue proprietà, così come comportamenti più complessi.[7]

ProteineModifica

Parametri compatibili con le proteine sono stati introdotti da Monticelli et al..[8] Le proteine in Martini sono spesso simulate in combinazione con una rete elastica, come Elnedyn,[9] che preserva l'integrità della struttura complessiva. Gli elementi della struttura secondaria, come le alfa eliche e i foglietti beta, sono pertanto bloccati. Tuttavia, l'uso della rete elastica limita l'applicazione del campo di forza MARTINI per lo studio di grandi cambiamenti conformazionali (ad esempio il ripiegamento proteico). L'approccio GoMARTINI introdotto da Poma et al.[10] rimuove, però, questa limitazione.

CarboidratiModifica

Parametri compatibili sono stati rilasciati nel 2009.[11]

Acidi nucleiciModifica

Parametri compatibili sono stati rilasciati per il DNA nel 2015[12] e l'RNA nel 2017.[13]

AltroModifica

Parametri per diverse altre molecole, tra cui le nanoparticelle di carbonio[14] e un numero di polimeri[15][16][17], sono disponibili sul sito web Martini.[18]

NoteModifica

  1. ^ a b Siewert J. Marrink, Alex H. de Vries e Alan E. Mark, Coarse Grained Model for Semiquantitative Lipid Simulations, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 108, n. 2, 1º January 2004, pp. 750–760, DOI:10.1021/jp036508g.
  2. ^ a b c Siewert J. Marrink, Risselada, H. Jelger e Yefimov, Serge, The MARTINI Force Field: Coarse Grained Model for Biomolecular Simulations, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 111, n. 27, 1º July 2007, pp. 7812–7824, DOI:10.1021/jp071097f, PMID 17569554.
  3. ^ Google Scholar, 14 October 2019, https://scholar.google.com/citations?hl=nl&user=UalQWxIAAAAJ
  4. ^ Geert van den Bogaart, Karsten Meyenberg e H. Jelger Risselada, Membrane protein sequestering by ionic protein–lipid interactions, in Nature, vol. 479, n. 7374, 24 November 2011, pp. 552–555, Bibcode:2011Natur.479..552V, DOI:10.1038/nature10545, PMID 22020284.
  5. ^ Martti louhivuori, H. J. Risselada e E. Van Der Giessen, Release of content through mechano-sensitive gates in pressurized liposomes, in Proc Natl Acad Sci USA, vol. 107, n. 46, 16 November 2010, pp. 19856–19860, Bibcode:2010PNAS..10719856L, DOI:10.1073/pnas.1001316107, PMID 21041677.
  6. ^ Lars V. Schäfer, D. H. De Jong e A. Holt, Lipid packing drives the segregation of transmembrane helices into disordered lipid domains in model membranes, in Proc Natl Acad Sci USA, vol. 108, n. 4, 25 January 2011, pp. 1343–1348, Bibcode:2011PNAS..108.1343S, DOI:10.1073/pnas.1009362108, PMID 21205902.
  7. ^ H. J. Risselada e Marrink, S. J., The molecular face of lipid rafts in model membranes, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 105, n. 45, 11 November 2008, pp. 17367–17372, Bibcode:2008PNAS..10517367R, DOI:10.1073/pnas.0807527105, PMID 18987307.
  8. ^ Luca Monticelli, Kandasamy, Senthil K. e Periole, Xavier, The MARTINI Coarse-Grained Force Field: Extension to Proteins, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 4, n. 5, 1º May 2008, pp. 819–834, DOI:10.1021/ct700324x, PMID 26621095.
  9. ^ Xavier Periole, Cavalli, Marco e Marrink, Siewert-Jan, Combining an Elastic Network With a Coarse-Grained Molecular Force Field: Structure, Dynamics, and Intermolecular Recognition, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 5, n. 9, 8 September 2009, pp. 2531–2543, DOI:10.1021/ct9002114, PMID 26616630.
  10. ^ Adolfo Poma, Cieplak, M. e Theodorakis, P. E., Combining the MARTINI and structure-based coarse-grained approaches for the molecular dynamics studies of conformational transitions in proteins, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 13, n. 3, 24 febbraio 2017, pp. 1366–1374, DOI:10.1021/acs.jctc.6b00986, PMID 28195464.
  11. ^ Cesar A. López, Andrzej J. Rzepiela e Alex H. de Vries, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to Carbohydrates, in J. Chem. Theory Comput., vol. 5, n. 12, 2009, pp. 3195–3210, DOI:10.1021/ct900313w, PMID 26602504.
  12. ^ Jaakko J. Uusitalo, Helgi I. Ingólfsson e Parisa Akhshi, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to DNA, in J. Chem. Theory Comput., vol. 11, n. 8, 2015, pp. 3932–3945, DOI:10.1021/acs.jctc.5b00286, PMID 26574472.
  13. ^ Jaakko J. Uusitalo, Helgi I. Ingólfsson e Siewert J. Marrink, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to RNA, in Biophys. J., vol. 113, n. 2, 2017, pp. 246–256, Bibcode:2017BpJ...113..246U, DOI:10.1016/j.bpj.2017.05.043, PMID 28633759.
  14. ^ Luca Monticelli, On atomistic and coarse-grained models for C60 fullerene, in J. Chem. Theory Comput., vol. 8, n. 4, 2012, pp. 1370–1378, DOI:10.1021/ct3000102, PMID 26596752.
  15. ^ H. Lee e Larson, R. G., Coarse-Grained Molecular Dynamics Studies of the Concentration and Size Dependence of Fifth- and Seventh-Generation PAMAM Dendrimers on Pore Formation in DMPC Bilayer, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 112, n. 26, 2008, pp. 7778–7784, DOI:10.1021/jp802606y, PMID 18543869.
  16. ^ Giulia Rossi, Luca Monticelli e Sakari R. Puisto, Coarse-graining polymers with the MARTINI force-field: polystyrene as a benchmark case, in Soft Matter, vol. 7, n. 2, 2011, pp. 698–708, Bibcode:2011SMat....7..698R, DOI:10.1039/C0SM00481B.
  17. ^ Riccardo Alessandri, Jaakko J. Uusitalo e Alex H. de Vries, Bulk Heterojunction Morphologies with Atomistic Resolution from Coarse-Grain Solvent Evaporation Simulations, in J. Am. Chem. Soc., vol. 139, n. 10, 2017, pp. 3697–3705, DOI:10.1021/jacs.6b11717, PMID 28209056.
  18. ^ Martini website

Collegamenti esterniModifica