Istone H3
L'istone H3 è una delle cinque proteine istoniche principali che costituiscono la struttura portante dei nucleosomi e quindi della cromatina. Un dimero composto da 2 istoni H3, si combina infatti con uno composto da 2 istoni H4 a formare l'eterotetramero centrale del nucleosoma.
| Istone H3 3A (H3.3A) | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | H3F3A H3F3 |
| Entrez | 3020 |
| Locus | Chr. 1 q41 |
| Proteina | |
| OMIM | 601128 |
| UniProt | Q66I33 |
| Istone H3 3B (H3.3B) | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | H3F3B |
| Entrez | 3021 |
| Locus | Chr. 17 q25 |
| Proteina | |
| OMIM | 601058 |
| UniProt | P84243 |
La sua struttura consiste in un dominio globulare principale con una lunga coda N-terminale.
Come altre proteine istoniche, l'H3 è soggetto a pochissime modifiche evolutive ed è altamente conservativa, in ragione del suo ruolo essenziale. Piccole mutazioni nella sua struttura portano infatti quasi sempre alla morte della cellula ospitante. Nei mammiferi vi sono sette varianti note dell'istone H3, che differiscono per pochi aminoacidi. Esse vengono denominate H3.1, H3.2, H3.3, H3.4 (H3T), H3.5, H3.X e H3.Y.[1][2] La variante H3.3 sembra giocare un ruolo essenziale nel mantenere l'integrità del genoma nello sviluppo embrionale dei mammiferi.[3]
La sua coda è soggetta a modificazioni covalenti post-traduzionali, come la metilazione e l'acetilazione di lisina e arginina e la fosforilazione di serina o treonina, che incidono sull'espressione genica del DNA avvolto intorno all'istone di cui fa parte. -Di e -trimetilazione della lisina in posizione 9 sono associate con la repressione e l'eterocromatina, mentre la metilazione del residuo K4 è associata a geni attivi.[4] L'acetilazione avviene in corrispondenza di lisina in diverse posizioni della coda e viene eseguita da una famiglia di enzimi noti come istone acetiltransferasi. Quella della lisina 14 è comunemente osservata in geni che vengono attivamente trascritti.
Genetica modifica
L'istone H3 è codificato in locus genici diversi fra cui:
Note modifica
- ^ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ, The human and mouse replication-dependent histone genes, in Genomics, vol. 80, n. 5, novembre 2002, pp. 487–98, DOI:10.1016/S0888-7543(02)96850-3, PMID 12408966.
- ^ Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, Kauer M, Dellaire G, Shabanowitz J, Bazett-Jones DP, Allis CD, Hunt DF, Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 281, n. 1, gennaio 2006, pp. 559–68, DOI:10.1074/jbc.M509266200, PMID 16267050.
- ^ Jang CW, Shibata Y, Starmer J, Yee D, Magnuson T, Histone H3.3 maintains genome integrity during mammalian development, in Genes & Development, vol. 29, n. 13, luglio 2015, pp. 1377–92, DOI:10.1101/gad.264150.115, PMID 26159997.
- ^ Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ, Determination of enriched histone modifications in non-genic portions of the human genome, in BMC Genomics, vol. 10, marzo 2009, p. 143, PMID doi = 10.1186/1471-2164-10-143 19335899 doi = 10.1186/1471-2164-10-143.
Voci correlate modifica
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