Valina

composto chimico
Valina
formula di struttura
Nome IUPAC
Acido 2-ammino-3-metilbutanoico
Abbreviazioni
V

VAL

Nomi alternativi
Valina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC5H11NO2
Massa molecolare (u)117,15
Aspettosolido cristallino biancastro
Numero CAS72-18-4
Numero EINECS200-773-6
PubChem6287
DrugBankDB00161
SMILES
CC(C)C(C(=O)O)N
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acida a 293 KpK1: 2,39

pK2: 9,74

Punto isoelettrico6,00
Solubilità in acqua85 g/l a 293 K
Temperatura di fusione315 °C (588 K) con decomposizione
Proprietà termochimiche
ΔfH0 (kJ·mol−1)−617,9
Indicazioni di sicurezza
Frasi H---
Consigli P---[1]

La valina è un amminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la sintesi delle proteine. Viene indicato comunemente con le sigle V o Val ed è codificato sull'RNA messaggero dai codoni GUU, GUC, GUA e GUG.

StoriaModifica

La valina fu isolata per la prima volta dalla caseina nel 1901 da Hermann Emil Fischer.[2] Il nome valina deriva dall'acido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta valeriana per la presenza dell'acido nelle radici della pianta.[3]

StrutturaModifica

La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un gruppo amminico ( ) e da uno carbossilico ( ). La catena laterale è alifatica e ramificata (  sostituente chiamato isopropile), il che rende la molecola apolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere basico (quello amminico) ed uno a carattere acido (quello carbossilico), viene definita anfotera in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del pH.

Il punto isoelettrico della valina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida ( ) e si protona nella sua parte basica ( ), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la costante di dissociazione acida e quella basica. L'amminoacido così dissociato viene definito zwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una migrazione elettroforetica.

Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti ( , isopropile,   e  ), viene identificato in quest'ultimo uno stereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 enantiomeri: l'acido 2(S)-ammino-3-metilbutanoico e l'acido 2(R)-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hanno attività ottica e quindi si possono distinguere l'L-valina come la D-valina.

Con il nome "valina" si intendono in genere le miscele racemiche.

L-valinaModifica

L'enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri come mattoncino per costruire le proteine. Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definiti essenziali, che sono da introdurre con la dieta.

BiosintesiModifica

La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dalle piante, ma non dagli animali.[4] È sintetizzato nelle piante e nei procarioti attraverso diversi passaggi a partire dall'acido piruvico. La parte iniziale del percorso porta anche alla sintesi della leucina. L'intermedio α-chetoisovalerato subisce un'amminazione riduttiva con glutammato.

MetabolismoModifica

Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per transaminazione, dando α-chetoisovalerato, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte del complesso enzimatico α-chetoacido deidrogenasi.[5] Questo viene ulteriormente ossidato in succinil-CoA, che può entrare nel ciclo dell'acido citrico.

UtilizziModifica

La L-valina è l'amminoacido necessario per la sintesi proteica, ma è utilizzabile dall'organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri due aminoacidi con catena di carboidrati ramificata: leucina e isoleucina, al nutrimento del muscolo. Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi di fame, quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo a propionil-CoA che, dopo la conversione in succinil-CoA, contribuisce al completamento del ciclo di Krebs.[6]

Resistenza all'insulinaModifica

Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all'insulinoresistenza: si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani diabetici.[7] I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all'insulina e l'alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue.[8] Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell'adiposità e una migliore sensibilità all'insulina.[9] Negli esseri umani, una dieta povera di proteine ​​abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.

Cellule staminali ematopoieticheModifica

La valina è essenziale per l'auto-rinnovamento delle cellule staminali ematopoietiche (HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi.[10] La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC ripopolanti nel midollo osseo di topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.

D-valinaModifica

Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall'inglese D-branched-chain amino acid) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche.[11] Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile come amminoacido non proteinogenico.

SintesiModifica

La D-valina viene sintetizzata tramite l'amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall'enzima D-amminoacido deidrogenasi e nella seconda fase dalla glucosio deidrogenasi, consuma 2 ossiacidi a favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.

Abbondanza negli alimentiModifica

Tra i cereali, la segale ne è molto ricca, con 530 mg per 100 g.

I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali.[12]

Alimento Proteine totali Valina Percentuale
Carne di manzo cruda 21,26 g 1055 mg 5,0 %
Petto di pollo crudo 23,09 g 1145 mg 5,0 %
Salmone crudo 20,42 g 1107 mg 5,4 %
Pollame 12,58 g 859 mg 6,8 %
Latte vaccino, materia grassa 3,7% 3,28 g 220 mg 6,7 %
Noci 15,23 g 753 mg 4,9 %
Farina integrale di frumento 13,70 g 618 mg 4,5 %
Farina integrale di mais 6,93 g 351 mg 5,1 %
Riso non sbramato 7,94 g 466 mg 5,9 %
Piselli secchi 24,55 g 1159 mg 4,7 %

La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla - a seconda del metodo impiegato - tra i 10 e i 29 mg di valina per chilogrammo di peso corporeo.[13]

NoteModifica

  1. ^ scheda della valina su IFA-GESTIS
  2. ^ (EN) valine | chemical compound, su Encyclopedia Britannica. URL consultato il 1º settembre 2021.
  3. ^ (EN) Definition of VALINE, su www.merriam-webster.com. URL consultato il 1º settembre 2021.
  4. ^ P. Basuchaudhuri, Nitrogen metabolism in rice, 2016, ISBN 978-1-4987-4668-7, OCLC 945482059. URL consultato il 6 settembre 2021.
  5. ^ K. E. Van Holde e Kevin G. Ahern, Biochemistry, 3rd ed, Benjamin Cummings, 2000, ISBN 0-8053-3066-6, OCLC 42290721. URL consultato il 6 settembre 2021.
  6. ^ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697–698, 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.
  7. ^ (EN) Christopher J. Lynch e Sean H. Adams, Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance, in Nature Reviews Endocrinology, vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723–736, DOI:10.1038/nrendo.2014.171. URL consultato il 6 settembre 2021.
  8. ^ (EN) Fei Xiao, Junjie Yu e Yajie Guo, Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice, in Metabolism - Clinical and Experimental, vol. 63, n. 6, 1º giugno 2014, pp. 841–850, DOI:10.1016/j.metabol.2014.03.006. URL consultato il 6 settembre 2021.
  9. ^ Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams e Ildiko Kasza, Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids.
  10. ^ (EN) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson, Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation, in Science, 2 dicembre 2016, DOI:10.1126/science.aag3145. URL consultato il 6 settembre 2021.
  11. ^ (EN) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi, Efficient synthesis of d-branched-chain amino acids and their labeled compounds with stable isotopes using d-amino acid dehydrogenase, in Applied Microbiology and Biotechnology, vol. 98, n. 3, 1º febbraio 2014, pp. 1135–1143, DOI:10.1007/s00253-013-4902-1. URL consultato il 6 settembre 2021.
  12. ^ Database dei principi nutritivi del Ministero dell'agricoltura degli Stati Uniti, ventunesima edizione.
  13. ^ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr. 136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S–263S; PMID 16365094.

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