Amminoacido

molecola organica costituita da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile
(Reindirizzamento da Aminoacido)

Gli amminoacidi sono una vasta categoria di molecole organiche che hanno sia il gruppo funzionale amminico (), sia quello carbossilico (). La parola amminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali. Siccome presentano contemporaneamente un gruppo acido (quello carbossilico) e un gruppo basico (quello amminico), sono definite molecole anfotere. In funzione del valore del pH dell'ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi possono essere neutri o ionizzati. In condizioni fisiologiche, gli amminoacidi presentano il gruppo acido carico negativamente () e quello basico carico positivamente (): se l'amminoacido non ha altre cariche, allora prenderà il nome di zwitterione, in quanto la sua carica globale sarà neutra, se globalmente è carico positivamente sarà un catione, altrimenti un anione.

Esempi di amminoacidi
Struttura tridimensionale e proiezione di Natta dell'amminoacido selenocisteina
Struttura dell'L-alanina
Struttura della β-alanina

In biochimica, con il termine amminoacido ci si riferisce generalmente ad un piccolo sottogruppo di questi: gli L-α-amminoacidi, cioè amminoacidi i cui gruppi amminico e carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato α, e la cui configurazione è levogira (L). Gli L-α-amminoacidi che costituiscono la struttura primaria delle proteine, sono 22[1][2] ; per questo motivo vengono definiti amminoacidi proteinogenici. Il legame covalente che unisce il gruppo di un amminoacido con quello di un altro amminoacido è definito legame peptidico o giunto peptidico. Le catene di amminoacidi sono indicate col termine di peptidi e possono contenere un numero molto variabile di unità: catene molto corte vengono chiamate dipeptidi o tripeptidi (se composti rispettivamente da 2 o 3 amminoacidi), catene di medie dimensioni vengono definite oligopeptidi, catene molto lunghe polipeptidi.

Gli amminoacidi non proteinogenici invece, sono tutti gli altri amminoacidi non coinvolti nella struttura delle proteine. Numericamente sono migliaia.

StoriaModifica

Il primo amminoacido venne scoperto nel 1806, quando i chimici francesi Louis-Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet isolarono un composto dagli asparagi: l'asparagina.[3] Nel 1810 invece, si scoprì la cistina, una molecola composta da due amminoacidi legati assieme. La cistina fu quindi il primo amminoacido non proteinogenico scoperto, mentre la cisteina, l'amminoacido che compone la cistina, venne scoperta solo nel 1884.[3] Nel 1935 venne scoperto da William Cumming Rose l'ultimo amminoacido proteinogenico: la treonina. Rose classificò anche gli amminoacidi in essenziali e non, stabilendo il loro fabbisogno giornaliero minimo.[4][5]

In passato non si sapeva che gli amminoacidi fossero i componenti delle proteine. Fu nel 1902 che Emil Fischer propose la sua teoria, poi rilevatasi corretta, che le proteine fossero formate da molti amminoacidi legati tra loro e con il gruppo amminico di un amminoacido unito al gruppo carbossilico di un altro, dando luogo a una struttura lineare a catena che Fischer chiamava "peptide".[6]

StrutturaModifica

Affinché una molecola possa essere definita amminoacido, deve avere almeno un gruppo funzionale derivato dalle ammine ( ) e uno derivato dagli acidi carbossilici ( ). Questo non esclude la presenza di più gruppi amminici o di più gruppi carbossilici, come ad esempio accade nella molecola di asparagina o di acido glutammico. In base a questa proprietà, gli amminoacidi sono dunque sostanze anfotere.

Il primo atomo di carbonio legato al gruppo carbossilico viene convenzionalmente chiamato α, il secondo β, il terzo γ e così via. Qualora il gruppo amminico sia legato al carbonio-α, l'amminoacido apparterrà alla sottocategoria degli α-amminoacidi,[7] se invece il gruppo amminico è legato al Cβ, si identificheranno i β-amminoacidi e così via per ogni carbonio. Spesso legati ai carboni della catena principale Cα-Cβ-Cγ-ecc. ci possono essere sostituenti generici ( ) di varia natura.

DissociazioneModifica

Alanina in forma zwitterionica
Asparagina in forma zwitterionica

In soluzione acquosa, gli amminoacidi tendono a dissociarsi a livello dei loro gruppi amminici e carbossilici.[8] A seconda dell'acidità della soluzione, la dissociazione può produrre molecole cariche positivamente, negativamente o neutre con cariche delocalizzate che complessivamente si bilanciano.

Ciò accade perché a pH acidi, dunque quando la soluzione abbonda di protoni, i gruppi come   si associano a questi protoni, formando  . A pH basici invece, i gruppi come   si dissociano in  . Ne consegue che a pH neutri, come quelli del sangue (7,4) o dell'acqua pura (7), molti degli amminoacidi si trovano con cariche positive e negative che complessivamente si bilanciano. Questa struttura molecolare è definita zwitterione.

Non sempre la forma zwitterionica si ottiene raggiungendo pH neutri. Per gli amminoacidi che hanno più gruppi basici o acidi, la forma zwitterionica è raggiunta a pH non neutri. Ad esempio l'acido glutammico, che ha un gruppo carbossilico in più all'estremità della catena laterale, raggiunge la sua forma zwitterionica a pH 3, dunque in ambiente acido.[9]

Il valore esatto di pH per il quale un composto esiste sotto forma zwitterionica è definito punto isoelettrico e dipende dalla costante di dissociazione acida e basica dei vari gruppi presenti nella molecola.

Catena lateraleModifica

La catena laterale di un amminoacido viene convenzionalmente chiamata gruppo R, questo perché in chimica organica il sostituente −R indica un generico sostituente che è di natura alchilica o che inizia come tale e che poi può contenere altri gruppi funzionali. In questo modo, la definizione di catena laterale degli amminoacidi acquisisce un senso ampio, in quanto comprende una vasta gamma di gruppi chimici.

In funzione delle proprietà chimiche del gruppo R, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo o idrofobo. Esempi di catene laterali acide sono quelle degli amminoacidi acido aspartico e acido glutammico, mentre esempi di gruppi R basici sono quelli di asparagina e lisina.

La catena laterale assume un ruolo fondamentale nelle interazioni tra amminoacidi. Quando questi si legano assieme, possono anche formare catene molto lunghe definite proteine. Le proteine hanno quindi una struttura lineare di base, definita struttura primaria. Tridimensionalmente però, le proteine non assomigliano a catene lineari, questo perché ripiegano la loro struttura primaria fino a formare gomitoli e filamenti. Il ripiegamento tridimensionale delle proteine è guidato dalle proprietà chimiche delle catene laterali. Se il loro ingombro sterico non lo permette, la proteina non si ripiegherà come previsto e non funzionerà. Così accade anche se la loro idrofobicità, la loro acidità o la loro basicità non lo permette.

IsomeriaModifica

 
Proiezione bidimensionale di un α-amminoacido

Quando il gruppo R e il gruppo amminico sono entrambi legati al Cα, quest'ultimo ha legati 4 differenti gruppi funzionali ( ,  ,   e un atomo di idrogeno) e viene definito stereocentro. Quando ciò accade la molecola presenta attività ottica e sulla base di questa attività, si possono identificare gli L-α-amminoacidi e gli D-α-amminoacidi. I primi, sono gli amminoacidi che compongono tutte le proteine degli esseri viventi e per tale motivo vengono definiti amminoacidi proteinogenici. Gli D-α-amminoacidi possono talvolta entrare a far parte delle glicoproteine di alcuni esseri viventi, come accade nei procarioti, ma generalmente hanno funzioni differenti e per tale motivo rientrano nel grande gruppo di amminoacidi non proteinogenici.[10]

Talvolta capita che gli amminoacidi abbiano più stereocentri, come ad esempio accade per la cistina e la cistationina. In questi casi si utilizza il sistema di nomenclatura assoluta R/S (che riguarda i singoli atomi), preferendolo al sistema che nomina l'attività ottica dell'intera molecola (D/L).

La glicina invece, rappresenta un'eccezione tra gli amminoacidi proteinogenici in quanto priva di stereocentri, è dunque l'unico amminoacido proteinogenico non chirale.

GeneralitàModifica

Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine.[11]

Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

H2N-CH-COOH  +  H2N-CH-COOH  →  H2N-CH-CO-NH-CH-COOH   +   H2O
    |               |                 |        |
    R               R'                R        R'

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide o di oligopeptide se il numero di amminoacidi coinvolti è limitato; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre strutture ausiliarie o ioni dette cofattori o gruppi prostetici, costituiscono una proteina.

Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma.

In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti, soprattutto in quelle del tipo carbonaceo. In quella caduta su Murchinson il 28 settembre 1969, ne vennero individuati 74 tipi differenti, di cui 8 presenti nelle proteine[12]. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare amminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.

Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono amminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la glicina, l'acido γ-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

Dei venti amminoacidi proteici, alcuni sono definiti "essenziali"[13]. Un amminoacido è definito essenziale se all'interno dell'organismo non sono presenti le strutture (enzimi, proteine di sintesi) necessarie a biosintetizzarlo; è perciò necessario che questo amminoacido venga introdotto con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina e l'istidina. Riguardo all'istidina, è importante precisarne l'essenzialità: l'istidina è un amminoacido essenziale durante tutta la vita, ma durante l'età adulta il fabbisogno non è molto rilevante, poiché l'organismo riesce a conservarla in modo particolarmente efficiente, riducendone la richiesta biologica. Nei bambini e nelle donne in gravidanza la richiesta di istidina invece è molto più alta perché questo meccanismo non si è ancora sviluppato.

Esistono poi amminoacidi condizionatamente essenziali, ossia che devono essere assunti con la dieta solo in alcuni periodi della vita o a causa di alcune patologie. Di questo gruppo fanno parte l'arginina (è sintetizzata dall'organismo come derivato del glutammato prodotto nel Ciclo di Krebs, ma nelle donne in gravidanza e nei bambini la sua produzione non è sufficiente a coprire il fabbisogno dell'organismo, perciò deve essere assunta con la dieta), la tirosina (è prodotta a partire dall'amminoacido essenziale fenilalanina, perciò è necessario assumere quest'ultima con la dieta per sintetizzarla; inoltre non sono infrequenti i casi di fenilchetonuria, una patologia che descrive l'incapacità dell'organismo di metabolizzare la fenilalanina, che perciò non è trasformata in tirosina e si accumula provocando gravi danni all'organismo), e la cisteina (per la sua sintesi, derivata dalla glicolisi, è necessario il contributo della metionina, un altro amminoacido essenziale, perché rende possibile la presenza del gruppo sulfidrilico della cisteina). Va infine precisato che il concetto di essenzialità varia a seconda degli organismi[14][15].

Una nota particolare meritano due amminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente a un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione[16], e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente a un codone UAG[17]. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri amminoacidi extra.

Gli amminoacidi ordinariModifica

 Lo stesso argomento in dettaglio: Amminoacidi proteinogenici.

In natura, conosciamo classicamente 20 amminoacidi proteinogenici; più recentemente se ne sono aggiunti altri due (1986, 2004): la selenocisteina (SEC), considerato marginale fino alla scoperta di un ulteriore amminoacido, il 22°, chiamato pirrolisina (presente anche in alcuni archeobatteri).[1][2] Alcuni autori ammettono anche un 23° amminoacido proteinogenico, la N-formilmetionina, un derivato della metionina, che inizia la sintesi proteica di alcuni batteri.[18][19]

Il nostro organismo riesce a sintetizzare alcuni degli amminoacidi necessari per costruire le proteine, ma non è capace di costruirne altri, che vengono perciò definiti "essenziali" e devono essere introdotti con gli alimenti.

StruttureModifica

Queste sono le strutture dei 20 L-amminoacidi ordinari, cui vanno aggiunti i tre codificati da codoni di stop, in particolari condizioni e solo in alcune specie: la pirrolisina, la selenocisteina e la N-formilmetionina, che portano il numero totale a 23.

L'atomo di idrogeno legato all'atomo di carbonio stereogenico è sotto il piano di lettura, il gruppo amminico sporge dal piano di lettura verso l'osservatore (con l'eccezione della prolina, in cui a sporgere verso l'osservatore è il gruppo carbossilico). Il gruppo R distintivo per ogni amminoacido appare alla sinistra del gruppo amminico.

Proprietà chimicheModifica

Gli amminoacidi standard hanno delle proprietà chimiche in comune:

  • sono tutti α-amminoacidi (ovvero, il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio)
  • a pH fisiologico si trovano sotto forma di zwitterioni[20][senza fonte]
  • sono molecole chirali (con eccezione della glicina, che non ha stereocentri) e gli amminoacidi di origine naturale hanno lo stereocentro in configurazione S
Abbreviazione Nome completo Struttura Catena laterale Indice idrofobico[21] Peso molecolare Punto isoelettrico Costante di dissociazione Frequenza nelle proteine (%)[22]
1 lettera 3 lettere Tipo Polarità      
A Ala Alanina   Alifatica Apolare 1,8 89,09404 6,11 2,35 9,87 - 8,76
C Cys Cisteina   Tiolica Acida 2,5 121,15404 5,05 1,92 10,70 8,37 1,38
D Asp Acido aspartico   Anionica Acida -3,5 133,10384 2,85 1,99 9,90 3,90 5,49
E Glu Acido glutammico   Anionica Acida -3,5 147,13074 3,15 2,10 9,47 4,07 6,32
F Phe Fenilalanina   Aromatica Apolare 2,8 165,19184 5,49 2,20 9,31 - 3,87
G Gly Glicina   Alifatica Apolare -0,4 75,06714 6,06 2,35 9,78 - 7,03
H His Istidina   Aromatica Acida e basica -3,2 155,15634 7,60 1,80 9,33 6,04 2,26
I Ile Isoleucina   Alifatica Apolare 4,5 131,17464 6,05 2,32 9,76 - 5,49
K Lys Lisina   Cationica Basica -3,9 146,18934 9,60 2,16 9,06 10,54 5,19
L Leu Leucina   Alifatica Apolare 3,8 131,17464 6,01 2,33 9,74 - 9,68
M Met Metionina   Tioeterica Apolare 1,9 149,20784 5,74 2,13 9,28 - 2,32
N Asn Asparagina   Ammidica Polare -3,5 132,11904 5,41 2,14 8,72 3,93
O Pyl Pirrolisina   Ammidica Polare 255,313
P Pro Prolina   Ciclica Apolare -1,6 115,13194 6,30 1,95 10,64 - 5,02
Q Gln Glutammina   Ammidica Polare -3,5 146,14594 5,65 2,17 9,13 3,90
R Arg Arginina   Cationica Basica -4,5 174,20274 10,76 1,82 8,99 12,48 5,78
S Ser Serina   Idrossilica Polare -0,8 105,09344 5,68 2,19 9,21 7,14
T Thr Treonina   Idrossilica Polare -0,7 119,12034 5,60 2,09 9,10 5,53
U Sec Selenocisteina   Selenica Polare 168,064
V Val Valina   Alifatica Apolare 4,2 117,14784 6,00 2,39 9,74 - 6,73
W Trp Triptofano   Aromatica Apolare -0,9 204,22844 5,89 2,46 9,41 - 1,25
Y Tyr Tirosina   Aromatica Polare -1,3 181,19124 5,64 2,20 9,21 10,46 2,91

Reazione di protonazione/deprotonazioneModifica

Dal valore del pKa dei gruppi amminico e carbossilico e alcuni gruppi laterali, e quindi dalla posizione dei relativi equilibri acido/base, si possono ricavare informazioni sulla carica parziale nei differenti valori di pH; in una soluzione neutra:[23]

  • Il gruppo carbossilico è preferibilmente carico negativo.
  • Il gruppo amminico è preferibilmente carico positivo.
  • Il gruppo R dell'aspartato e glutammato è preferibilmente carico negativamente.
  • Il gruppo R della lisina e arginina è a pH 7 preferibilmente carico positivamente.
  • Il gruppo R della tirosina è per lo più neutro.
  • Il gruppo R dell'istidina ha il 10% di probabilità di essere carico positivo a pH 7, ma la probabilità aumenta fino al 50% in soluzioni a pH 6. Per questo l'istidina è molto sensibile alle variazioni di pH nell'intervallo fisiologico.

Sintesi degli amminoacidiModifica

Gli amminoacidi possono essere sintetizzati attraverso svariate vie:

  1. Amminazione degli acidi α-bromocarbossilici o α-clorocarbossilici dalla precedente alogenazione di Hell-Volhard-Zelinsky con ammoniaca oppure con sintesi di Gabriel modificata;
  2. Variante della sintesi malonica per ottenere acido aspartico;
  3. sintesi di Strecker;
  4. Amminazione riduttiva su derivati della condensazione di Claisen

Infine un'ulteriore via di sintesi è la sintesi asimmetrica, mediante reattivo di Corey, su α-chetoesteri. A differenza dei precedenti metodi, la sintesi asimmetrica è Enantioselettiva per cui ci permette di ottenere D-amminoacidi o L-amminoacidi in maniera controllata.

Un importante metodo di separazione degli amminoacidi (e delle proteine) è l'elettroforesi, che si basa sulle diverse velocità e direzioni di migrazione -verso anodo o catodo- in presenza di un campo elettrico a pH controllato.

NoteModifica

  1. ^ a b Michael Rother e Joseph A. Krzycki, Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, in Archaea (Vancouver, B.C.), vol. 2010, 17 agosto 2010, DOI:10.1155/2010/453642. URL consultato il 16 aprile 2018.
  2. ^ a b T. C. Stadtman, Selenium biochemistry, in Science (New York, N.Y.), vol. 183, n. 4128, 8 marzo 1974, pp. 915–922. URL consultato il 16 aprile 2018.
  3. ^ a b Hubert Bradford. Vickery e Carl L. A. Schmidt, The History of the Discovery of the Amino Acids., in Chemical Reviews, vol. 9, n. 2, 1º ottobre 1931, pp. 169–318, DOI:10.1021/cr60033a001. URL consultato il 7 marzo 2022.
  4. ^ (EN) Robert D. Simoni, Robert L. Hill e Martha Vaughan, The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose, in Journal of Biological Chemistry, vol. 277, n. 37, 13 settembre 2002, pp. 56–58, DOI:10.1016/S0021-9258(20)74369-3. URL consultato il 7 marzo 2022.
  5. ^ FEEDING EXPERIMENTS WITH MIXTURES OF HIGHLY PURIFIED AMINO ACIDS, su jbc.org.
  6. ^ Joseph S. Fruton, Contrasts in scientific style : research groups in the chemical and biochemical sciences, 1990, ISBN 0-87169-191-4, OCLC 22700450. URL consultato il 7 marzo 2022.
  7. ^ (EN) Medical Definition of ALPHA-AMINO ACID, su www.merriam-webster.com. URL consultato l'8 marzo 2022.
  8. ^ (EN) Jacinto Sandoval-Lira, Gustavo Mondragón-Solórzano e Leonardo I. Lugo-Fuentes, Accurate Estimation of p K b Values for Amino Groups from Surface Electrostatic Potential ( V S,min ) Calculations: The Isoelectric Points of Amino Acids as a Case Study, in Journal of Chemical Information and Modeling, vol. 60, n. 3, 23 marzo 2020, pp. 1445–1452, DOI:10.1021/acs.jcim.9b01173. URL consultato il 22 aprile 2022.
  9. ^ H. X. Liu, R. S. Zhang e X. J. Yao, Prediction of the isoelectric point of an amino acid based on GA-PLS and SVMs, in Journal of Chemical Information and Computer Sciences, vol. 44, n. 1, 2004-01, pp. 161–167, DOI:10.1021/ci034173u. URL consultato il 22 aprile 2022.
  10. ^ Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN, D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration, in The FEBS Journal, vol. 275, n. 14, July 2008, pp. 3514–26, DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x, PMID 18564180.
  11. ^ Berg, Jeremy M. (Jeremy Mark), 1958- e Stryer, Lubert., Biochemistry, 7th ed, W.H. Freeman, 2012, ISBN 978-1-4292-2936-4, OCLC 758952268.
  12. ^ Bill Bryson, Breve storia di (quasi) tutto, TEA, 2011, p. 321, ISBN 978-88-502-1549-2.
  13. ^ V. R. Young, Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations, in The Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl, August 1994, pp. 1517S–1523S. URL consultato il 16 aprile 2018.
  14. ^ Fürst P, Stehle P, What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?, in The Journal of Nutrition, vol. 134, 6 Suppl, giugno 2004, pp. 1558S–1565S, PMID 15173430.
  15. ^ Reeds PJ, Dispensable and indispensable amino acids for humans, in The Journal of Nutrition, vol. 130, n. 7, luglio 2000, pp. 1835S–40S, PMID 10867060.
  16. ^ Driscoll DM, Copeland PR, Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis, in Annual Review of Nutrition, vol. 23, n. 1, 2003, pp. 17–40, DOI:10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318, PMID 12524431.
  17. ^ Krzycki JA, The direct genetic encoding of pyrrolysine, in Current Opinion in Microbiology, vol. 8, n. 6, dicembre 2005, pp. 706–12, DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009, PMID 16256420.
  18. ^ Qian Wang, Angela R. Parrish e Lei Wang, Expanding the genetic code for biological studies, in Chemistry & Biology, vol. 16, n. 3, 27 marzo 2009, pp. 323–336, DOI:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. URL consultato il 16 aprile 2018.
  19. ^ Jianming Xie e Peter G. Schultz, Adding amino acids to the genetic repertoire, in Current Opinion in Chemical Biology, vol. 9, n. 6, December 2005, pp. 548–554, DOI:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. URL consultato il 16 aprile 2018.
  20. ^ Questo vale solamente per gli amminoacidi con catena laterale non carica. Gli amminoacidi con catena laterale carica (acida o basica), dove alle cariche dei gruppi alfa-carbossilici e alfa-amminici si vanno ad aggiungere le forme ionizzate dei gruppi carichi della catena laterale, a pH fisiologico si troveranno preferibilmente nella forma protonata o deprotonata a seconda del rispettivo valore di pKr. In particolare a pH fisiologico gli amminoacidi acidi (Asp, Glu) possiedono un gruppo carbossilico sulla catena laterale che si trova prevalentemente nella forma deprotonata (COO-), per cui l'amminoacido complessivamente ha carica netta negativa (forma anionica). Gli amminoacidi basici (Lys, Arg) possiedono sulla catena laterale un gruppo amminico che si trova prevalentemente nella forma protonata (NH3+), per cui l'amminoacido complessivamente ha carica netta positiva (forma cationica). In quest'ultimo gruppo rientra anche l'istidina, la quale possiede sull'anello imidazolico ben due gruppi ionizzabili (gruppo imminco e gruppo amminico), ognuno dei quali caratterizzato da un pK. In particolare il pK del gruppo imminico è di 6.7, per cui prossimo al pH fisiologico. Questo fa sì che l'anello imidazolico dell'istidina in condizioni fisiologiche possa oscillare facilmente tra la forma deprotonata e quella protonata, a minime variazioni di pH. Questa proprietà viene sfruttata da molti enzimi, che utilizzano l'istidina per effettuare trasferimenti di protoni. Per quanto riguarda l'altro gruppo ionizzabile del gruppo imidazolico (il gruppo amminico) questo ha un pK di 14.4, quindi a pH fisiologico esso si trova preferibilmente nella forma protonata.
  21. ^ J. Kyte e R. F. Doolittle, A simple method for displaying the hydropathic character of a protein, in Journal of Molecular Biology, vol. 157, n. 1, 5 maggio 1982, pp. 105–132. URL consultato il 16 aprile 2018.
  22. ^ Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, in Nucleic Acids Research, vol. 45, D1, 4 gennaio 2017, pp. D1112–D1116, DOI:10.1093/nar/gkw978. URL consultato il 16 aprile 2018.
  23. ^ D. R. Lide, Handbook of Chemistry and Physics, 72nd edition, Boca Raton, Florida, CRC press, 1991.

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Controllo di autoritàThesaurus BNCF 49 · LCCN (ENsh85004486 · GND (DE4142205-3 · BNF (FRcb11944322s (data) · J9U (ENHE987007293901505171 (topic) · NDL (ENJA00560236